高等学校生物 > 生物I > 細胞とエネルギー 
代謝(たいしゃ、metabolism)とは、生物が生きていくために必要なエネルギーや栄養素を取り込んで利用する生命活動のことである。
代謝は、二つの主要な過程に分けられる。一つは、栄養素を取り込んでエネルギーを作り出す「異化」、もう一つは、生体内での物質の分解や再構築を伴う「同化」である。
異化によって取り込んだ栄養素は、細胞内で分解され、その過程で生じたエネルギーがATPというエネルギー通貨として蓄積される。
同化では、細胞内で必要なタンパク質や脂質、糖質などが合成される。
細胞内でのエネルギーのやりとりには、仲立ちとしてATP( アデノシン三リン酸、adenosine triphosphate)が用いられる。
ATPの構造は、ADP(アデノシン二リン酸)という物質にリン酸が結合した構造である。
ADPにリン酸を結合させる際、エネルギーが必要になる。結合によって合成されたATPは安定であり、エネルギーを蓄えることができる。そして異化によってATPのリン酸結合が切れてADPとリン酸に分解される際に、エネルギーを放出する。
呼吸など異化の際に、ADPとリン酸からATPを合成している。
ATPは、アデノシンという物質に、直列に3つのリン酸がついている。ATPでのリン酸どうしの結合のことを高エネルギーリン酸結合といい、リン酸間の結合が切れるときにエネルギーを放出する。 
しばしば、ATPは「エネルギー通貨」(energy currency[1])に例えられる。
アデノシンの構造は、アデニンという塩基にリボースという糖が結合したものである。
分解されたADPは、再利用され、呼吸(こきゅう、respiration)によって再びATPに合成されることが可能である。
ATPのエネルギーの利用先は、生体物質の合成のほかにも、筋肉の収縮や、ホタルの発光などにも、ATPのエネルギーは用いられている。
代謝には異化と同化がある。
異化(いか、catabolism)は複雑な物質を分解してエネルギーを取り出す反応であり、呼吸もその一つである。
一方、同化(どうか、anabolism)は物質を合成する反応であり、エネルギーを蓄えたり、体を構成する物質を生産するために行われる。例えば、光合成による糖の合成は同化である。同化では、簡単な構造の物質から複雑な構造の物質が合成されますが、その際にはエネルギーが必要である。反応に用いたエネルギーの一部は、合成した物質に吸収される。しかし、同化によって合成物に吸収されたエネルギーを取り出して使うには、異化を行って分解する必要がある。
同化には、炭酸同化と窒素同化がある。
炭酸同化(carbon dioxide assimilation)は、二酸化炭素などの炭素無機物から有機物を合成する反応で、多くの植物が光合成によって有機物を合成している。
一方、窒素同化(nitrogen assimilation)は、タンパク質などの窒素化合物を合成する反応である。
独立栄養生物と従属栄養生物は、生物の栄養の取り方に基づく分類の一つである。
独立栄養生物(どくりつえいようせいぶつ、autotroph)は、異化と同化のプロセスを利用して生存している。
異化は、有機物を無機物に分解することで、エネルギーを取り出すことができる反応である。
一方、同化は、無機物から有機物を合成することで、生物の成長や繁殖に必要なエネルギーを得る反応である。
光合成を行う独立栄養生物は、光エネルギーを利用して、二酸化炭素と水からグルコースなどを合成する。
この反応は同化の過程であり、独立栄養生物が自らの生存に必要なエネルギーを得るために必要な反応である。
従属栄養生物(じゅうぞくえいようせいぶつ、heterotroph)は、他の生物から有機物を取り込んでエネルギーを得る必要がある。
従属栄養生物には、動物や菌類などが含まれる。
動物は、他の生物を食べることで栄養を取り込みる。
菌類は、他の生物や有機物を分解して栄養を取り込みる。
これらの反応は異化の過程であり、従属栄養生物が生存に必要なエネルギーを得るために必要な反応である。
クレアチンリン酸は、身体の筋肉や神経細胞内で、ATP(アデノシン三リン酸)を再生産するための重要な物質である。
ATPは、筋肉や神経細胞が動いたり、働いたりするために必要なエネルギー源だが、このATPは一度使われるとすぐに分解されてしまう。
しかし、運動中にはATPを多く使うため、ATPの再合成が必要になる。
ここで、クレアチンリン酸が重要な役割を果たす。
休息中には、ATP濃度が高く、その結果、クレアチンリン酸の合成が進む。
そして、運動中にATPが分解されADP(アデノシン二リン酸)が生成されると、酵素クレアチンキナーゼが働き、クレアチンリン酸とADPからすばやくATPが再合成される。
これによって、筋肉や神経細胞は再びATPを使ってエネルギーを得ることができ、運動や活動を続けることができるのである。
つまり、クレアチンリン酸は、身体のエネルギー代謝に欠かせない物質であり、特に高強度の運動や活動において重要な役割を果たしている。
赤筋と白筋の色の違いは、含まれるミオグロビン(酸素を貯蔵するたんぱく質)の量の違いによるものです。
白筋は、収縮は速いですが、持久力が低く、疲れやすいという性質を持ちます。例えば、カレイのような白身の魚をイメージすると良いでしょう。白身の魚は、海底に潜んでおり、敵に襲われた際には一瞬の筋収縮で逃げる必要があるため、短距離型の無酸素運動に適しています。
一方、赤筋は収縮は遅いですが、持久力が高いという特徴を持っています。遠洋をゆっくり泳ぐマグロの筋肉をイメージすると良いでしょう。赤筋は、長距離型の有酸素運動に適しています。
しかし、マグロの筋肉は赤筋だけではなく、赤筋と白筋が混ざり合っています。混合割合は遺伝的なもので、つまり、生まれつき長距離型の人と短距離型の人が存在するということです。競技者の赤筋と白筋の割合を調べたデータがありますが、これは訓練によって変わったわけではなく、自然に自分の筋肉に合った運動を選んだ結果です。
デンプン(starch)の分解には、硫酸水溶液などの強酸中で100°C以上の高温で分解するという方法がある。しかし、だ液(saliva)は常温付近でデンプンを分解してマルトース(maltose、麦芽糖のこと)に変える。
特定の化学反応を促進し、自身は反応の前後で変化しない物質を触媒(しょくばい、catalyst)という。
生物の細胞内や細胞外で触媒として作用し、生物現象を維持している物質を酵素(こうそ、enzyme)と呼ぶ。酵素はすべて有機物であり、酵素の本体はタンパク質である。先ほど説明した だ液にも、酵素がふくまれており、アミラーゼ(amylase)という酵素がだ液にふくまれている。
さて、例えば、過酸化水素水(H2O2)に二酸化マンガン(MnO2)を加えると、二酸化マンガンが触媒として作用し、水(H2O)と酸素(O2)が発生するが、
同様に、過酸化水素水に肝臓の細胞を加えると水と酸素が発生するのだが、この理由は細胞内に含まれるカタラーゼ(catalase)と呼ばれる酵素が触媒として作用して、過酸化水素を分解して水と酸素が発生するからである。
細胞外で働く酵素もある。
体外から摂取したデンプン(starch)やタンパク質(protein)は、そのままでは大きすぎて小腸の細胞に吸収できないため、
各消化器官から分泌される消化酵素によって、吸収しやすくなるように分解される。
デンプン(starch)は、唾液(だえき、saliva)に含まれるアミラーゼ(amylase)によって、マルトース(maltose)に分解される。
タンパク質(protein)は、胃液に含まれるペプシン(pepsin)によってペプトン(peptone)に、すい臓から分泌されるトリプシン(trypsin)によってさらに小さなアミノ酸(amino acids)に分解される。トリプシンはpH8付近が最適pH(optimum pH)である。
ヒトが持っている酵素の種類は数千種類といわれている。
酵素が作用する相手の物質のことを基質(きしつ)という。酵素はそれぞれ反応する相手の物質が決まっており、これを基質特異性という。二酸化マンガンや白金などの無機物質では、基質特異性は見られない。基質特異性の正体は、酵素を構成しているタンパク質の立体構造によるものである。酵素の各部のうち、その酵素が基質と結合する部位のことを活性部位あるいは活性中心という。酵素は活性部位で基質と結合する。
酵素は、酵素-基質複合体(こうそ-きしつ ふくごうたい)をつくって、基質に触媒としての働きをする。
このように酵素は細胞内や細胞外で作用することにより、生命現象を維持している。
多くの酵素は、常温の付近で働く。
また、70°C程度以上の湯などで高温で熱してしまった酵素は、触媒の働きを失ってしまう。高温で働きを失った酵素を低温に冷ましても、もう触媒の働きは戻らない。このように、酵素が触媒の働きを失ってしまい戻らないことを失活(しっかつ)という。
これは、酵素のタンパク質が高温によって乱され、タンパク質の構造が崩れてしまったからである。酵素に限らず、タマゴや肉なども、高温で熱してしまうと、冷ましても常温にしても、もう働きは復活しない。この理由も、タマゴや肉のタンパク質が崩れてしまったからである。このようにタンパク質が熱で変わってしまうことを熱変性(ねつへんせい)という。
酵素が良く働く温度は、35°C~40°Cくらいである場合が多い。酵素がもっとも良く温度のことを最適温度という。最適温度は酵素の種類ごとに違う。常温付近で、やや高めの温度が最適温度である。
いっぽう酸化マンガンなどの無機触媒では高温のほど反応速度が強く、無機触媒では最適温度は見られない。
酵素は、特定のpH(ペーハー、ピーエイチ)で良く働く。このpHのことを最適pHという。
たとえば、だ液にふくまれる酵素アミラーゼの最適pHは7付近である。だ液のpHは7である。胃液で働くペプシンの最適pHは2である。(ペプシンは、タンパク質を分解する酵素。) このように、酵素の最適pHは、その酵素が多く含まれる器官のpHに近い場合が多い。
すい液にふくまれる酵素リパーゼの最適pHは9であり、すい液のpHもややアルカリ性である。(リパーゼは脂肪を分解する酵素。)
実験として酵素濃度を一定にして、温度を一定にして、基質濃度を変えて実験すると、つぎのような結果が得られる。
・基質濃度が低いとき、基質濃度に比例して反応速度が増える。
・基質濃度が高い場合、酵素の数以上に基質があっても酵素-基質複合体ができすに効果がないので、基質濃度が低いときは、あまり反応速度は変わらなず、反応速度はしだいに一定値になる。
そのほか、活性部位に基質以外の物質が結合すると、基質が酵素に結合できなくなる場合がある。阻害物質が酵素の活性物質をめぐって基質と競争していると見なして、このような現象のことを競争的阻害という。
阻害物質が活性物質以外の場所に結合しても、その結果、活性部位の構造が変わってしまう場合があり、そのため酵素-基質の結合を阻害する場合もある。このような、活性部位以外への阻害物質の結合による阻害を、非競争的阻害という。
ある種の酵素には、基質以外にも他の物質が必要な場合もある。このような酵素に協力している物質が有機物の場合で、その有機物が酵素に結合する場合、その有機物のことを補酵素(ほこうそ)という。補酵素は一般に低分子(=分子の大きさが小さい)であり、また酵素と分離しやすい。そのため半透膜(セロハンなど)を使って、補酵素を分離することができる。また、熱に対して、補酵素は、比較的、強い。
補酵素の代表的な例として、呼吸に関わる脱水素酵素の補酵素NAD+がある。脱水素酵素は、基質から水素を取り除く。NADとは「ニコチン・アミドアデニン・ジヌクレオチド」のこと。
脱水素酵素とNADは別の物質である。脱水素酵素とのNADという両方の物質があることで、NADが水素を受容できるようになるって、NADに水素水が結合しNADHに変わる。
酵素に協力している物質が金属または金属イオンなどで、有機物で無い場合もある。
(執筆準備中)
植物は光エネルギーにより、水と二酸化炭素から、グルコースを合成している。
これを光合成(photosynthesis)と呼ぶ。

葉緑体の内部の構造には、チラコイドという膜状の構造と、ストロマという無色の基質の構造がある。
チラコイドにある色素が光エネルギーを吸収する。この吸収のとき、特定の波長の光を吸収している。赤や青の光が葉緑体に吸収される。緑色の光は吸収しない。吸収しなかった波長の光は反射される。植物の緑色は、反射した光の色であり、光合成には使用していない光である。
吸収した光エネルギーで、ATPの合成やNADPHの合成を行っている(「NAD」とは「ニコチン アデニン ジヌクレオチド」のことである。