Die B-Kette des Rizins, welche die Lectinfunktion trägt, ermöglicht die Bindung an die Zelloberfläche. Die Bindung erfolgt unspezifisch an endständige N-Acetylgalactosaminreste oder 1,4-verknüpfte Galactoseeinheiten von Glycoproteinen und Glycolipiden. Zusätzlich kann Rizin über seine Glykanketten an Zellen, die den Mannoserezeptor tragen, binden. Unter experimentellen Bedingungen gelangen so bis zu 100 Millionen Rizinmoleküle an die Oberfläche einer Zelle. Das an der Zelloberfläche gebundene Rizin wird durch Endozytose in die Zelle aufgenommen. Über Endosomen, in denen es wegen seiner pH-Beständigkeit und seiner enzymalen Resistenz nicht abgebaut wird, gelangt die Einheit aus A- und B-Kette über den Golgi-Apparat rückläufig in das Endoplasmatische Reticulum. Die zunächst von der B-Kette in ihrer Funktion blockierte A-Kette wird im Endoplasmatischen Reticulum durch Spaltung der zwischen den beiden Ketten liegenden Disulfidbrücke unter Mithilfe einer Disulfidisomerase freigesetzt. Mit der Hilfe von Chaperonen gelangt die A-Kette schließlich ins Zytosol.